Ismeretes, hogy a foszforolitikus bomlás kulcsszerepet játszik a poliszacharidok mozgósításában.
Ábra. 10.1. A glükóz foszforolitikus hasítása a glikogénből.
A foszforilázok a poliszacharidokat (különösen a glikogént) a tárolási formából a metabolikusan aktív formává alakítják át; foszfo-rililáz jelenlétében a glikogén szétesik, hogy glükóz-foszfátot (glükóz-1-foszfátot) képezzen anélkül, hogy először a poliszacharid molekula nagyobb fragmentumaira bontaná. Általánosságban ez a reakció a következőképpen ábrázolható:
ahol (C6H10Oh5)n "glikogén poliszacharid lánc", és (C6H10Oh5)N-1,- ugyanaz a lánc, de egy glükózmaradékkal lerövidül.
Az 1. ábrán 10.1 ábrázolja a glikogén-lebontás folyamatát glükóz-1-foszfáttá és a cAMP részvételét ebben a folyamatban. A foszforiláz enzim két formában létezik, amelyek közül az egyik (foszforiláz a) aktív, míg a másik (foszforiláz b) általában inaktív. Mindkét forma szétválasztható az alegységekbe. A b foszforiláz két alegységből és a foszforilázból áll: a - négy. A foszforiláz b foszforiláz a-ra történő átalakítását fehérje-foszforilációval végezzük:
2 Foszforiláz b + 4 ATP -> Foszforiláz a + 4 ADP.
Ezt a reakciót katalizálja egy foszforiláz kináz b. Megállapították, hogy ez a kináz mind aktív, mind inaktív formában létezhet. Az inaktív foszforiláz-kináz aktív fehérjévé alakul át a protein-kináz (foszforiláz-kináz kináz), és nem csak a protein-kináz, hanem a cAMP-függő protein kináz hatására.
Az utóbbi aktív formáját a cAMP részvételével alakítjuk ki, amely az adenilát-cikláz enzim hatására alakul ki, amelyet különösen az adrenalin és glukagon stimulál. A vérben lévő adrenalin tartalmának növekedése ebben a komplex reakciókörben vezet a b-foszforil-foszforiláz a-ra való átalakulásához, és következésképpen a glükóz 1-foszfát formájában a glükóz tartalmú poliszacharidból való felszabadulásához. A foszforiláz a foszforiláz b-re történő fordított átalakítását a foszfatáz enzim katalizálja (ez a reakció majdnem visszafordíthatatlan).
A glikogén foszforolitikus bomlása eredményeként keletkezett glükóz-1-foszfátot glükóz-6-foszfát alakítja át foszfo-glukomutáz hatására. Ennek a reakciónak a végrehajtásához foszforilált foszfor-glükomát formára van szükség, azaz a foszforil-izomer foszforil-foszfát. aktív formája, amelyet a fentiek szerint glükóz-1,6-biszfoszfát jelenlétében képeznek.
A glükóz-6-foszfátból a szabad glükóz képződése a glükóz-6-foszfatáz hatására történik. Ez az enzim katalizálja a hidrolitikus foszfát hasítást:
A zsír nyilak jelzik a bomlási utat, vékony - a szintézis útját. A számok az enzimeket jelzik: 1 - foszforiláz; 2 - fos-gliukomutáz; 3 - glükóz-6-foszfatáz; 4 - hexokináz (glükokináz); 5 - glükó-zo-1-foszfát-uridil-transzferáz; 6 - gliko-szintáz.
Ne feledje, hogy a foszforilált glükóz, szemben a nem minősített glükózzal, nem tud könnyen kiszóródni a sejtekből. A máj a glükóz-6-foszfatáz hidrolitikus enzimet tartalmazza, amely képes gyorsan felszabadítani a vér glükózt. Az izomszövetben a glükóz-6-foszfatáz gyakorlatilag hiányzik.
Az 1. ábrán 10.2 tükrözik a glikogén májban történő lebontásának és szintézisének módjait.
Megfontolható, hogy a vérben a glükózkoncentráció állandóságának fenntartása két folyamat egyidejű áramlásának következménye: a vérből a glükóz belépése a vérből és a vérből a fogyasztás a szövetekben, ahol elsősorban energiát használnak.
A szövetekben (beleértve a májat is) a glükóz lebomlása két fő módon történik: anaerob (oxigén hiányában) és aerob, amelyhez oxigén szükséges.
Glikogenolízis (glikogén lebontás)
A glikogenolízist hidrolízissel (amiláz enzimek hatására) vagy foszforolízissel végezhetjük.
A foszforolízis a glikogén lebontásának fő útja, ezt a transzferázok osztályába tartozó glikogén foszforiláz enzim katalizálja. A foszforilázok a poliszacharidokat a tárolási formából a metabolikusan aktívvá alakítják át. A glikogén-foszforiláz eltávolítja a glükóz-maradékokat a glikogén poliglikozidláncból, és átadja azokat egy foszforsav-molekulának, hogy glükóz-1-foszfátot képezzen:
A glükóz 1-foszfát gyorsan izomerizálódik, és foszfoglükomutáz hatására glükóz-6-foszfátvá alakul:
Ebben a szakaszban a glikogén lebomlása az izomszövetben.
A májban a glükóz-6-foszfát szabad glükózt képez a glükóz-6-foszfatáz hatására. Ez az enzim katalizálja a hidrolitikus foszfát hasítást:
A szabad foszforilált glükóz nem képes könnyen diffúzálni a sejtekből. Ezért az izomglikogén funkciója, hogy könnyen hozzáférhető glükózforrás az izom számára. A máj a glükóz-6-foszfatáz hidrolitikus enzimet tartalmazza, amely lehetővé teszi a glükóz gyors felszabadulását e szervből a vérbe és más szövetek (beleértve az izomot is) alkalmazásával. A vérglikogén a vér glükózkoncentrációjának viszonylagos állandóságának fenntartására szolgál.
A glikogén szintézise és oldódása.
A glikogén az állati és humán sejtek fő tartalék poliszacharidja, mivel vízben kevéssé oldódik és nem befolyásolja a sejtben az ozmotikus nyomást, ezért a glikogén a sejtben, és nem a szabad glükózban van.
A glikogén elágazó szerkezete nagy számú terminális monomert hoz létre. Ez hozzájárul az enzimek munkájához, amelyek a glikogén bomlása vagy szintézise során hasítják vagy hozzákapcsolják a monomereket, mivel ezek az enzimek egyszerre képesek a glikogénmolekula több ágára is.
A glikogén főként a májban és a vázizomban helyezkedik el. A glikogén a sejtek citoszoljában granulátum formájában tárolódik. Néhány, a glikogén anyagcseréjében részt vevő enzim szintén kapcsolódik a granulátumhoz, ami megkönnyíti azok kölcsönhatását a szubsztrátummal. A glikogén szintézise és bomlása különböző metabolikus útvonalakon megy végbe (4. ábra).
A glikogén szintetizálódik az emésztési időszak alatt (1-2 óra a szénhidrát élelmiszerek lenyelése után). A glikogén szintézise energiát igényel. Amikor bekapcsol egy monomert
az ATP és az UTP kiadásaihoz kapcsolódó 2 poliszacharid lánc 2 reakciók (1. és 3. reakció).
A glükóz-6-foszfát (hexokináz-reakció) kialakulása után a 6. helyen lévő foszforsav-maradék intramolekuláris átvitele következik be az 1. helyre. Ez glükóz-1-foszfátot képez:
A glükóz-6-foszfát glükóz-1-foszfáttá történő izomerizálása után a glükózfragmens további aktiválása folytatódik. Ebben az esetben 1 UTP-molekulát fogyasztunk, ami megegyezik az 1. ATP-molekula kiadásával. Ennek eredményeképpen az aktivált forma képződik - UDP-glükóz (4. ábra).
Ezután az UDP-vel a glükóz-maradékot átvisszük a glikogénmolekulába. A glikogénlánc kiterjesztését a glikogén szintetáz enzim katalizálja. Így a glikogénlánc hosszabb 1 glükózfragmens lesz. A növényi keményítővel ellentétben a glikogén elágazó. Az ágak kialakulásához speciális enzim van, amelyet "glikogén-elágazó enzimnek" neveznek.
A glikogénmolekulát nem "nulla" -ból állítják elő, de egy már létező láncfragmens fokozatos megnyúlása következik be: "mag" vagy primer. A glikogén lebontásával a molekulák teljes megsemmisítése soha nem fordul elő.
Ahhoz, hogy egy glükózmaradékot egy glikogén molekulába beépítsen, a sejt 2 ATP molekulát fogyaszt. A glikogén lebontásával ez az ATP nem regenerálódik, de csak F szabadul fel.n (szervetlen foszfát).
A glikogénszintézis legfontosabb enzimje a glikogén szintáz. Ez egy „másodlagos vezérlőpont” (5. ábra).
A glikogén szintáz szabályozása: a glükóz-6-foszfát feleslegével aktiválódik. Ezért, ha a glükóz-6-foszfátot más módon lassan alkalmazzák, a koncentráció növekedése a glikogénszintézis sebességének növekedéséhez vezet. A glikogén szintáz által katalizált reakció visszafordíthatatlan.
A glikogén mozgósítása főleg étkezések között történik, és a fizikai munka során felgyorsul. Ez a folyamat a glükóz-maradékok glükóz-1-foszfát formájában történő szekvenciális eltávolításával történik, glikogén-foszforiláz alkalmazásával (4. ábra). Ez az enzim nem hasítja el az a1,6-glikozidkötéseket az elágazási helyeken, ezért további 2 enzimre van szükség, amely után a glükózmaradék az elágazási pontban szabad glükóz formájában szabadul fel (2., 3. reakció). A glikogén glükóz-6-foszfátra bomlik az ATP költsége nélkül.
A glikogén-foszforiláz szabályozása: az ATP feleslege, amelyet az ADP feleslege aktivál.
A glikogénnek a májban és az izmokban történő lebontása egy megkülönböztető reakciót mutat a foszfatáz-glükóz-6-foszfát enzim jelenlétében a májban (1. táblázat).
1. táblázat.
A májban a glükóz-6-foszfatáz jelenléte határozza meg a májglikogén fő funkcióját - a glükóz felszabadulását a vérbe az étkezések között és más szervek által történő felhasználását. Így a máj glikogénének mozgósítása állandó szinten biztosítja a vér glükóz tartalmát. Ez a körülmény más szervek és különösen az agy munkájának előfeltétele. Az étkezés után 10-18 óra elteltével a májban lévő glikogén tárolók jelentősen kimerültek, és a 24 órás böjtölés teljesen eltűnik. A vesékben és a bélsejtekben is megtalálható a glükóz-6-foszfatáz.
Az izomglikogén funkciója a glükóz-6-foszfát felszabadítása, amelyet az izomban használnak az oxidációhoz és az energiához,
A glikogén szintézisének és mobilizálásának a májban történő váltása akkor következik be, amikor az emésztés állapota az adszorpciós periódusban vagy az izom munkamódszerének nyugalmi állapota. Az inzulin, a glukagon és az adrenalin részt vesz ezekben a metabolikus útvonalakban a májban, és az inzulin és az adrenalin is szerepet játszik az izmokban.
Ezeknek a hormonoknak a glikogén szintézisére és lebomlására gyakorolt hatását az ellentétes irányban két kulcs enzim - glikogén szintáz és glikogén-foszforiláz - aktivitásának megváltoztatásával végezzük foszforilációjuk és defoszforilációjuk révén.
Az inzulin és a glukagon szintézisének elsődleges jele a vér glükózkoncentrációjának változása. Az inzulin és a glukagon állandóan jelen van a vérben, de amikor az abszorpciós állapotról az abszorpció utáni állapotra vált, relatív koncentrációjuk, az inzulin-glukagon index változik. Így a májban a fő kapcsolási tényező az inzulin-glukagon index.
Az adszorpciós periódusban az inzulin-glukagon index csökken, és a glükagon hatása, amely stimulálja a glikogén lebontását a májban, döntő tényező. A glukagon hatásmechanizmusa olyan reakciókat eredményez, amelyek a glikogén-foszforiláz aktiválásához vezetnek.
Az emésztés ideje alatt az inzulin hatása dominál, mivel az inzulin-glükagon index ebben az esetben emelkedik. Az inzulin hatása alatt:
a) a glükóz transzport izomsejtekbe történő stimulálása;
b) az enzimek aktivitásának megváltoztatása foszforilációval és defoszforilációval. Például az inzulin aktiválja a foszfodiészterázt és csökkenti a cAMP koncentrációját a sejtben. Ezenkívül az inzulin aktiválja a glikogén szintáz foszfatázt, az utóbbi pedig defoszforilálódik és aktívvá válik;
c) bizonyos enzimek mennyiségének változása szintézisük indukciójával és elnyomásával. Például az inzulin glükokináz szintézist indukál, ezzel felgyorsítva a máj glükóz-foszforilációját.
Az adrenalin hatásmechanizmusa hasonló a májsejtekhez glükagonnal, de lehetséges, hogy egy másik effektor jelátviteli rendszert is beépítsünk a májsejtbe. A receptorok típusa, amellyel az adrenalin kölcsönhatásba lép, meghatározza, hogy melyik rendszert használják. Így az adrenalin és a májsejtek b-receptorai közötti kölcsönhatás aktiválja az adenilát-cikláz rendszert. Az adrenalin és a receptorok közötti kölcsönhatás magában foglalja a hormonális jel transzmembrán transzferének inozitol-foszfát mechanizmusát. Mindkét rendszer hatására a legfontosabb enzimek foszforilációja és a glikogén szintézis lebomlása vált át (6., 7. ábra).
Az izomglikogén-foszforiláz adrenalin aktiválása másképp történik, mivel a glikogén lebomlását a vázizomban stimulálja az izomösszehúzódások. A foszforiláz-kináz (Ca 2+ -függő) az izmos munka alatt idegimpulzusok hatására aktiválódik, mivel a kalciumionok koncentrációja a szarkoplazmában ebben az esetben nő. Ez egy másik mechanizmus a glikogén lebomlásának felgyorsítására az izomban. Az adrenalin izomzatban kifejtett hatása a cAMP-függő protein kinázok aktiválódását és a foszforiláz aktiválódását is eredményezi foszforilációval (8. ábra).
Amikor egy jelet továbbítunk a hormonból intracelluláris mediátorok segítségével, jelentős amplifikációja következik be, ezért a glikogén-foszforiláz aktiválása bármely jelátviteli rendszer részvételével lehetővé teszi, hogy gyorsan képezzen nagy mennyiségű glükózt a glikogénből. Az izmokban ez nagy jelentőséggel bír az intenzív stressz alatt végzett munkák elvégzéséhez, például a veszélytől való elhagyáskor.
Az izmok mérsékelt terhelésével egy másik mechanizmus a glikogén-foszforiláz aktivitás szabályozására - az alloszterikus szabályozás az ATP (AMP) bomlástermékei által.
Amikor egy abszorpció utáni állapotból abszorpciós állapotba vagy az izmos munka végére megy, a hormonok szekréciója leáll, és az egész rendszer visszatér az eredeti inaktív állapotába. Az adenilát-ciklázt és a foszfolipáz C-t inaktiváljuk. A cAMP-t a foszfodiészteráz elpusztítja, ami a kaszkád valamennyi intracelluláris enzimének inaktív formába való átvitelét eredményezi.
A glikogén szintézisének és a glikogén lebontásának szabályozásának jelentősége a vérben a glükóz koncentráció állandóságának biztosítása. Az izomzatban a glikogén anyagcsere szabályozása az intenzív izomtevékenységet és az energiafogyasztást nyugodt energiájú anyagot biztosít.
Izomglikogén lebontás
A foszforiláz a glikogén lebontásának kulcsfontosságú (azaz korlátozó és szabályozó) enzimje.
A glikogén-foszforiláz szabályozása: az ATP feleslege, amelyet az ADP feleslege aktivál.
G b f - p u t b. (a szénhidrát bomlásának hexo-biszfoszfát útja)
A HBF-PATH BIOLÓGIAI JELENTÉSE.
1. Ez a fő módja a szénhidrátok végtermékké való bontásának. Sok sejtben ez az egyetlen módja. Tehát a sejtek 70-75% -a szétesik.
2. Csak a HBP-útvonal adja a sejtenergiát ATP formájában. Ez a fő energiaforrás a cellában.
3. Ez a leghosszabb szénhidrát-bontási út.
GBF-útvonal 3 szakaszra osztva.
Az 1. szakasz a citoplazmában zajlik, 8 glükóz molekula vagy 9ATP lebontása során 8 ATP molekulát ad a glükogén egy glükózfragmensének lebontása során. 2 piruvát molekula (PVK) képződésével zárul.
A 2. és 3. szakasz - (kizárólag aerob!) A mitokondriumokban az oxigén kötelező részvételével 30 ATP-t adunk glükóz molekulára.
A GBF út 2. szakaszát a piruvát oxidatív dekarboxilezésének nevezik, és a piruvát dehidrogenáz komplex katalizálja (lásd a „Biológiai oxidáció” című előadást - a mitokondriális oxidáció kiterjesztett láncát). A második szakaszban két hidrogénatomot veszünk el a PVC molekulából, és a piruvátot acetil-koenzim-A-ként (AcCoA) alakítjuk át, a CO-t egyidejűleg osztjuk le.2. Két hidrogénatom megy a NAD-ba, majd a mitokondriális oxidáció láncába O-ba kerül2 H-t alkot2O és 3 ATP molekula. Ezért a kiindulási glükóz egy molekuláján alapuló második szakasz 6 ATP-t ad.
A 3. lépést az AcetylKoA molekula adja meg, amely a 2. szakasz eredményeként jön létre. Ezt a 3. lépést trikarbonsav ciklusnak (TCA) nevezik (lásd a „Mitokondriális oxidáció” című előadást). Ebben a ciklusban az AccoA teljesen hasított CO-ra2 és H2A. Ugyanakkor 12 ATP képződik egy akusztikus molekula esetében, amely belépett a ciklusba. Ha 1 glükózmolekulára számít, akkor a 3. szakaszban 24 ATP képződik.
Az 1. szakasz 10 köztes szakaszon megy keresztül. Ennek a szakasznak az első részében a glükózmolekula felosztódik fele-2 foszfogliceridaldehid-molekulába (PHA).
Az 1-es szakasz első részének jellemzői:
A hexokináz (GC) egy erős glükózmolekula gyengítésére szolgál:
2. reakció - izomerizáció:
A 3. lépésben a foszfofruktokináz (PFK) tovább gyengíti a fruktóz-6-foszfátot, és a fruktóz-1,6-biszfoszfát képződik:
A foszfofruktokináz a HBP útvonal legfontosabb enzimje. Ez egy „másodlagos ellenőrző pont”. Vmax FFK több mint Vmax CC. Ezért, amikor a glükóz sokat lép be, a GC korlátozza a teljes GBF útvonal sebességét.
Az ATP és a citrát feleslege erősen gátolja az FPC-t. Ilyen körülmények között a hexokináz helyett az FFK a HBP útvonal korlátozó enzimévé válik. A PFK gátlása miatt a glükóz-6-foszfát (G-6-F) és a fruktóz-6-foszfát (P-6-F) felhalmozódik. A G-6-F gátolja a hexokinázt, csökkentve a sejtek glükóz kihasználását, és ezzel egyidejűleg aktiválja a glikogén szintázt.
Ha nincs túlzott mennyiségű ATP és citrát, de van egy túlzott mennyiségű ADP, akkor az ADP aktiválja a PFC-t, majd a teljes GDP-útvonal sebességét a hexokináz ismét korlátozza.
A foszfofruktokináz reakció eredményeképpen a fruktóz-1,6-biszfoszfát molekula destabilizálódik (gyengül), így az aldoláz enzim (4. reakció) részvételével azonnal két triózissá bomlik:
Csak a PHA lép be a HBP út következő (hatodik) reakciójába. Ennek eredményeként csökken a koncentrációja, és az 5. reakció egyensúlya a PHA kialakulása felé mozdul el. A teljes FDA fokozatosan belép a PHA-ba, és ezért a HBP-útvonal későbbi reakcióiban szintetizált ATP mennyisége figyelembe veszi a két PHA-molekula és más, az abból képződő közbenső metabolitok számítását.
Az 1. szakasz első részében (glükózról PHA-ra) 2 ATP molekulát fogyasztanak: egyet a hexokináz reakcióban, a másik a foszfofruktokinázban (a harmadik reakció a HBP út első szakaszában). Az 1. szakasz második része a 6. reakcióban a PHA-nak FGK-ra (foszfoglicerin) történő oxidációjával kezdődik.
Ezt a reakciót a glicerinaldehid-foszfát-dehidrogenáz enzim katalizálja. A hasítható hidrogént NADH-val alakítjuk át a NAD-hez2. Az oxidáció során felszabaduló energia is elegendő ahhoz, hogy a foszfátot hozzáadjuk az aldehidcsoporthoz. A foszfátot egy makro-gén kötés adja. Ennek eredményeként 1,3-difoszfoglicerinsavat (1,3-biszfoszfoglicerátot) kapunk.
7. reakció: szubsztrát foszforiláció.
A nagy energiájú foszfátot az ADP-hez továbbítjuk az ATP kialakításához. A 7. fázis eredményeként 1 foszforsav maradék marad a foszfoglicerin-molekulában.
8. reakció: A foszfátot a 3. helyről a második pozícióba helyezzük, és 2-foszfoglicinsav képződik.
A H-t eltávolítjuk a 2-foszfoglicerinsavból2A. Ez a molekuláris energia újraelosztásához vezet. Ennek eredményeképpen az energia felhalmozódik a második pozícióban lévő foszfáton, és a kötés makrogazdasági lesz. Kiderül, hogy foszfoinolpiruvát (PEP).
10. reakció: Szubsztrát foszforiláció. A foszfátot az ADP-hez adjuk át az ATP-t képezve. Az FEP PVK-ra (piruvinsav) alakul át.
A GDF elérési útjának 1. szakaszában a PEC elhagyja a mitokondriumot, és belép a GDF útvonal második szakaszába.
Az 1. szakasz eredményei: 10 reakció, amelyek közül az első, a harmadik és a tizedik reakció visszafordíthatatlan. Először 2 ATP-t fogyasztanak 1 glükózmolekulánként. Ezután a PHA oxidálódik. Az energiát a szubsztrát foszforiláció 2 reakciója során valósítják meg: mindegyikben 2 ATP képződik. Következésképpen minden glükózmolekula esetében (2 PHA molekula esetében) 4 ATP-t szubsztrát-foszforilációval nyerünk.
Összesen mind a 10 fázist a következő egyenlet írhatja le:
NADH2 a mitokondriális oxidáció (MTO) rendszere a hidrogént a levegő oxigénjébe szállítja a H képződésre2O és 3 ATP, de az 1. szakasz a citoplazmában és az NADH-ban megy végbe2 nem juthat át a mitokondriális membránon. A transzfer mechanizmusok biztosítják ezt az átmenetet NADH2 a mitokondriális membrán - malát-aszpartát transzfer és a glicerin-foszfát transzfer (lásd "Biológiai oxidáció" című előadást).
Egy glükóz molekula alapján 2 NADN2.
A 2 ATP-n kívül, amelyet az 1. fokozatban szubsztrát-foszforilációval nyertünk, további 6 ATP-t képeznek oxigén részvételével összesen 8 ATP-molekulára. Olyan sok ATP képződik minden egyes glükózmolekulára, amely a HBP út első szakaszában a PVC előtt hasított.
Ha a 8 ATP-t 30 ATP-molekulához adjuk, amelyek a 2. és 3. szakaszban képződnek, akkor a teljes HBP-útvonal teljes energiaeredménye 38 ATP lesz glükózmolekulánként, CO-ra osztva.2 és H2Ezekben a 38 ATP-ben a glükóz égésekor a levegőben felszabaduló energia 65 százaléka található. Ez bizonyítja a GBF-útvonal nagyon magas hatékonyságát.
A 38 ATP közül többségük a 2. és 3. szakaszban jön létre. Mindegyik szakasz teljesen visszafordíthatatlan, és az oxigén kötelező részvételét igényli, mivel ezeknek a szakaszoknak az oxidatív szakaszai a mitokondriális oxidációhoz kapcsolódnak (anélkül, hogy lehetetlen). A teljes HBP út a glükózból vagy a glikogénből a CO2 és H2A hívásról: A CARBOHYRÁTUMOK AEROBIKUS BESZERELÉSE.
A HBP út első szakaszának legfontosabb enzimei: HEXOKINASE és foszforprotein kináz.
Egy másik fontos link a TsTK-ban található (3. szakasz GBF-út). A 3. szakaszban a kulcskapcsolat azért szükséges, mert a TCA ciklusba lépő ACCoA nemcsak szénhidrátokból, hanem zsírokból és aminosavakból is képződik. Ezért a TCA az utolsó „kazán” a szénhidrátokból, zsírokból és fehérjékből származó acetilcsoportok égetésére. A TsTK egyesíti a szénhidrátok, zsírok és fehérjék szétesésekor képződő összes metabolitot.
A TCA: citrát szintetáz és izocitrát dehidrogenáz legfontosabb enzimei. Mindkét enzimet az ATP feleslege és az NADH feleslege gátolja.2. Az izocitrát dehidrogenázt az ADP feleslegével aktiváljuk. Az ATP különböző módon gátolja ezeket az enzimeket: az ATP sokkal nagyobb mértékben gátolja az izocitrát dehidrogenázt, mint a citrát szintáz. Ezért az ATP feleslegével a köztes termékek felhalmozódnak: citrát és izocitrát. Ilyen körülmények között a citrát koncentrációs gradiensben léphet be a citoplazmába.
A HBP út második és harmadik szakasza a mitokondriumokban és az első a citoplazmában.
Az első szakaszt a 2. és 3. szakaszból a mitokondriális membrán választja el.
Ezért az 1. szakasz elvégezheti speciális funkcióit. Ezek a funkciók
A glikogén lebontása.
A glikogén bomlása a glükóz képződésével az étkezés, a fizikai munka és a stressz közötti időszakban történik.
A glikogén mobilizálás módjai:
2. A glikogén lebontásának amilolitikus útja az amiláz enzim részvételével történik.
Foszforolitikus út - a glikogén bomlásának fő útja a glükóz képződésével:
Az izomszövetben nincs glükóz-6-foszfatáz enzim, ezért az izomglikogén nem bomlik le
a glükóz képződése, és oxidált vagy aerob vagy anaerob módon az energia kibocsátásával. keresztül
10-18 órával az étkezés után a májban lévő glikogén tárolók jelentősen kimerültek.
A vércukorszint szabályozása. A központi idegrendszer szerepe, az inzulin, az adrenalin, a glukagon, a t
Növekedési hormon, glükokortikoidok, tiroxin és ezek hatása a szénhidrát anyagcsere állapotára.
A szénhidrát anyagcsere szabályozásában a központi szerep a központi idegrendszerhez tartozik. A vércukorszint csökkenése az adrenalin, a glukagon fokozott szekréciójához vezet, amely a májsejtek membránreceptorai felismerik, és aktiválják az enzimmembrán adenilát-ciklázt, ami a glikogén bomlásához vezető mechanizmust aktivál a glükóz képződésével.
Az adrenalin és a glukagon kölcsönhatásának mechanizmusa a sejthez:
Az adrenalin - növeli a glükóz szintjét azáltal, hogy aktiválja a foszforiláz enzimet (adenilát-cikláz rendszer), ami a glikogén lebomlásához vezet a glükóz képződésével, blokkolja a glikogén szintáz enzimet, azaz glikogén szintézis.
Glükagon - adrenalinként hat, de a glükoneogenezis enzimjeit is aktiválja.
Glükokortikoidok - növelik a vércukorszintet, mint a glükoneogenezis enzimek szintézisének induktorait.
A GH aktiválja a glükoneogenezist, a tiroxin aktiválja az inzulint, amely lebontja az inzulint, befolyásolja a glükóz felszívódását a bélben.
A glikogenózist (a glikogén felhalmozódásának betegségét) a glikogén lebomlásában részt vevő enzimek hibája okozza. Gyrke-betegség például a glükóz-6-foszfatáz enzim hiányával jár, a glikogén túlzott felhalmozódásával a májban, a hipoglikémiában és annak következményeiben. Mac-Ardla betegsége: az oka az izomszövetben lévő foszforiláz hiánya. Ugyanakkor a vérben a glükóz szintje normális, de megfigyelhető az izomszövet gyengesége, és csökken a fizikai munka elvégzésének képessége. Andersen-betegség egy elágazó enzim hibájával jár, ami a glikogén felhalmozódásához vezet a májban nagyon hosszú külső és ritka ágakkal, aminek következtében a sárgaság, a máj cirrózisa, a májelégtelenség és a halál (elágazó glikogén elpusztítja a hepatocitákat).
2.5 A vérben a glükóz koncentrációja a nap folyamán állandó szinten 3,5-6,0 mmol / l. Az evés után a glükózszint egy órán belül 8 mmol / l-re emelkedik, majd visszatér a normál értékre. A szervezetben a vérben a glükóz állandó szintje fennmarad a neurohumorális mechanizmusok miatt. A szénhidrát anyagcsere állapotának fő mutatója a vér és a vizelet glükóz tartalma.
A HYPERGLICEMIA egy olyan állapot, amelyben a glükózszint normális. Okok:
1. Fiziológiai - táplálkozási, érzelmi.
2. Patológiai - cukorbetegség; szteroid cukorbetegség (Itsenko-Cushing) - a mellékvesekéreg glükokortikoidjainak hiperprodukciója; adrenalin, glukagon, pajzsmirigyhormon tiroxin hiperprodukciója.
HIPOGLIKÉMIA - olyan állapot, amelyben a glükózszint normál érték alatt van. Okok:
1. Csökkentett glükózterhelés: májbetegségek, endokrin betegségek (növekedési hormonhiány, kortizol), örökletes metabolikus rendellenességek (glikogén szintetáz-hiány, galaktoszémia, fruktóz intolerancia, glikogenózis májformái).
2. Megnövekedett glükózhasznosítás: zsírtartalmak csökkenése (alultápláltság), zsírsav-oxidáció csökkenése, β-sejtes hyperplasia. Podge. mirigyek, inzulin túladagolás, Addison-kór - glükokortikoidok hypoproduktumai.
GLUCOSURIA - a cukor megjelenése a vizeletben. Ha a vérben a glükóz szintje 8-10 mmol / l, akkor megtört
a glükóz vese küszöbértéke és a vizeletben jelenik meg. Okok:
- stresszes körülmények alapján
- akut fertőző betegségek
2.6. Cukorbetegség, patogenezis biokémiai jellemzői.
Ez abszolút vagy relatív inzulinhiányból eredő betegség.
Az inzulin az egyetlen hormon, amely csökkenti a vércukorszintet. mozgás:
-növeli a glükóz sejtmembránjainak átjárhatóságát a zsír- és izomszövet sejtjeiben, befolyása alatt a GLUT-4 transzporterfehérjéket összekeverik a citoplazmából a sejtmembránba, ahol a glükózzal kombinálódnak és a sejt belsejébe szállítják;
-aktiválja a hexokináz, a fruktokináz, a piruvát kináz (stimulálja a glikolízist);
-aktiválja a glikogén szintetázt (stimulálja a glikogén szintézist);
-aktiválja a pentóz-foszfát-dehidrogenáz útvonalat;
-a krónikus szabályozás mechanizmusa révén a hexokináz szintézisének induktora és a glükoneogenezis enzimek szintézisének represszora (blokkolja a glükoneogenezist);
-30% szénhidrátok lipidekké;
-stimulálja a TCA-ciklust az enzimszintetáz aktiválásával, amely katalizálja az acetil-CoA és a SchUK közötti kölcsönhatás reakcióját;
A cukorbetegség (DM) a genetikai faktorok és a klinikai folyamat különbségei szerint két fő formába sorolható: I. típusú cukorbetegség - inzulinfüggő (IDDM) és II. Típusú cukorbetegség - nem inzulinfüggő (NIDDM).
IDDM - a hasnyálmirigy Langerhans szigetének β-sejtjeinek pusztulása által okozott betegség autoimmun reakciók, vírusfertőzések (himlővírus, rubeola, kanyaró, mumpsz, adenovírus) miatt. Ha a cukorbetegség csökkent inzulin / glükagon arány. Ugyanakkor gyengül a glikogén- és zsírlerakódási folyamatok stimulálása, és az energiahordozók mozgósítása fokozódik. Még a étkezés után, a máj, az izmok és a zsírszövet funkció utólag felszívódó állapotban.
Hiperglikémia - növekedés konc. vércukorszint.
Ennek oka az inzulinhiány vagy az inzulin biológiai hatásának csökkenése miatt a szövetekben a glükóz alkalmazásának csökkenése miatt. Inzulinhiány esetén az inzulinfüggő sejtek membránjain (izom zsírszövet) a glükóz transzfer fehérjék (GLUT-4) száma csökken. Az izomban és a májban a glükózt nem glikogénként helyezik el. A zsírszövetben csökkenti a zsír szintézisét és lerakódását. A glükoneogenezist aminosavakból, glicerinből és laktátból aktiváljuk.
Glucosuria - a glükóz kiválasztása a vizeletben.
Normális esetben a vesék proximális tubulusai az összes glükózt újra felszívják, ha szintje nem haladja meg a 8,9 mmol / l-t. A vérben a glükóz koncentrációjának növelése meghaladja a veseküszöb koncentrációját, ami azt okozza, hogy a vizeletben megjelenik.
Ketonémia - a keton testek koncentrációjának növekedése a vérben.
A zsírok nem lerakódnak, de a katabolizmus felgyorsul. A nem észterezett zsírsavak koncentrációja növekszik, ami rögzíti a májat és oxidálja őket acetil-CoA-ra. Az acetil-CoA-t β-hidroxi-vajsav és acetoecetsavvá alakítjuk. Az acetoacetát acetonnal történő dekarboxilezése a szövetekben történik, ezért illata a betegektől származik. A keton testek koncentrációjának növelése a vérben (20 mg / l felett) ketonuriához vezet. A keton testek felhalmozódása csökkenti a vágás pufferkapacitását és acidózist okoz.
Az inzulinhiány a fehérjeszintézis sebességének csökkenéséhez vezet, és megnövelte azok lebontását. Ez növeli a vérben lévő aminosavak koncentrációját, melyet a májban dezaminálnak. A kapott ammónia belép az ornitin ciklusba, ami a karbamid koncentrációjának növekedéséhez vezet a vérben és a vizeletben - azotémiában.
Polyuria - fokozott vizeletürítés (3-4l naponta és annál nagyobb), mert a glükóz növeli az ozmotikus nyomást.
Polidipszia - állandó szomjúság, szájszárazság, vízveszteség miatt.
Polyphagy - éhezés, gyakran evés, de fogyás, mert A glükóz nem az energiaforrás - „bőséges közeg”.
NIDDM - a relatív inzulinhiány miatt következik be:
- inzulin szekréciós rendellenességek
- a proinsulin inzulinná történő átalakulása
- növeli az inzulin katabolizmust
-inzulin receptor-defektus, az intracelluláris inzulin-jel mediátorok károsodása.
A 40 évnél idősebbeket érinti, akiket a családi formák magas gyakorisága jellemez. A cukorbetegség késői szövődményeinek fő oka a hiperglikémia, ami véredények károsodásához és különböző szövetek és szervek diszfunkciójához vezet. A cukorbetegségben a szövetkárosodás egyik fő mechanizmusa a fehérjék glikozilációja, ami konformációjuk és funkcióik megváltozásához vezet. A makroangiopátiák a szív, az agy, az alsó végtagok (gangrén) nagy és közepes edényeinek vereségében nyilvánulnak meg. A mikroangiopátia a kapillárisok és a kis edények károsodásának eredménye, és nefro, neuro és retinopátia formájában jelentkezik. A mikroangiopátia előfordulása során a fehérje-glikoziláció bizonyos szerepet játszik, ami nefropátia (vese-diszfunkció) és retinopátia (a látásvesztésig) vezet.
A kollagén a kapilláris alapmembránok alapját képezi. A glikozilezett kollagén megnövekedett tartalma csökkenti annak rugalmasságát, oldhatóságát, idő előtti öregedését, a kontraktúrák kialakulását. A vesékben az ilyen változások a glomerulusok elpusztulásához és a krónikus veseelégtelenséghez vezetnek.
A vaszkuláris falban felhalmozódó glikozilált lipoproteinek hypercholesterolemia és lipid infiltráció kialakulásához vezetnek. Ezek az atheromák alapjául szolgálnak, a vaszkuláris tónus megsértése, ami atherosclerosishoz vezet.
2.5 A glükóz tolerancia vizsgálata.
Lenyelés után a glükóz koncentrációja elérheti a 300-500 mg / dl értéket, és az adszorpció utáni időszakban magas marad, azaz a glükóz tolerancia csökken, és a diabetes mellitus látens formája esetén megfigyelhető. Ezekben az esetekben az embereknek nincsenek cukorbetegségre jellemző klinikai tünetek, és az éhomi glükóz koncentráció normális.
A cukorbetegség rejtett formájának azonosítására orális glükóz tolerancia tesztet végeznek. Ehhez határozza meg a vérben lévő éhgyomri glükózszintet. Ezután a beteg 1 g / kg súlyú glükózterhelést kap, majd 30 óránként 3 órán át meghatározza a vér glükózszintjét. Az eredményeket görbe formájában mutatjuk be.
3. Laboratóriumi és gyakorlati munka:
3.1. A vércukorszint meghatározása One Touch ultra glükométerrel.
Határozzuk meg a tanulóban az éhgyomri glükózt. Vizsgálat elvégzése. Tegyünk egy csepp vér az ujjunkra a vizsgálati területre a tesztcsík felső részén, és tartsuk ebben a helyzetben, amíg a kapilláris teljesen ki nem töltődik. A képernyőn 5 másodpercig megjelenik egy jelentés, amely után a glükóz szintje mmol / l-ben jelenik meg. A tesztcsík eltávolítása után az eszköz képernyőjén lévő kép kialszik, és készen áll a következő elemzésre.
Munkafolyamat: Mossa meg a kezét meleg vízzel és szappannal, és alaposan szárítsa meg. Kezelje az ujját etil-alkohollal megnedvesített pamut tamponnal és szárítsa meg. A steril scarifier szúrja az ujját, és egy csepp vért présel ki belőle, amit a tesztcsík kapillárisába tesz. Ezután a szúrási helyet egy etil-alkohollal megnedvesített pamut tamponnal kezeljük.
2. Adj egy italt édes teát.
3. Határozza meg a glükóz tartalmát a terhelés megkezdésétől számított 30 perc elteltével.
4. Határozza meg a glükóz tartalmát a terhelés megkezdésétől számított 2,5 óra elteltével.
Glikogén bontás
A tartalom
A máj a glikogén tartalékok fő forrása. Amikor éhgyomri, a glükagon szekretálódik, ami stimulálja a májglikogén glükóz-lebontását. A glükóz belép a véráramba, és a vérárammal átadódik az agyba, ahol az energiaforrásként működik. A glikogén lebontásával a glükóz-6-foszfát glükóz-6-foszfatáz katalizálja.
A glikogén lebontása normális
A glikogént az izmokban és a májban tárolják. A böjt alatt a májglikogén elfogy, és a megnövekedett fizikai aktivitás során izomglikogén kerül felhasználásra.
Glikogenózis Szerkesztés
Amikor a glikogenózis a glikogén tárolásának megsértését észlelte; A 12 típusú glikogenózistól 4-et a 4. ábrán mutatunk be. 26.3- 26.6.
Az izmok a tárolt glikogéneket kizárólag saját szükségleteikre használják energiaforrásként. Intenzív terhelésekkel anaerob körülmények között, például az adrenalin hatására (a reakció "mentse magát vagy harcol"). Különösen intenzív anaerob glikolízis fordul elő a fehér izmokban. Az izomban nincs glükóz-6-foszfatáz.
I. típusú glikogenózis (Girke-kór). Az autoszomális recesszív típus örökölte. A betegséget a máj glükóz-6-foszfatáz hiánya okozza. Emiatt a máj nem tudja szabályozni a vér glükózszintjét, és újszülöttekben súlyos hypoglykaemia alakul ki. A felesleges glikogén a májban és a vesében tárolódik. A glükóz-6-foszfát felhalmozódása következtében hiperlaktatémia, hiperlipidémia, hiperurikémia és köszvény alakul ki.
II. Típusú glikogenózis (Pompe-betegség). A II. Típusú glikogenózis autoszomális recesszív módon öröklődik. A betegség oka az a- (1-> 4) glükozidáz, a lizoszóma enzim savas hiánya. A glikogén felhalmozódása következtében a születés utáni 2-3 hónap múlva kialakul a kardiometria. Emellett a májra és az izmokra is hatással van, ami általános izomgyengeséghez vezet. Feltételezzük, hogy a glikogenózis kezelésében a II. Típusú enzimpótló kezelés hatásos lesz.
A III. Típusú glikogenózist (Cory-betegséget) az enzim hiánya okozza, amelyben mind a máj, mind más szervek felhalmozódnak a glikogén-maradék dextrin rendellenes formájából. Ez egy elágazó molekula, amelyben a teljes körű ágak helyett az a- (1-6 kötés, rövidített ágak találhatók. A betegséget hipoglikémia és hepatomegalia jellemzi)
A V típusú glikogenózis (Mac-Ardla-betegség) autoszomális recesszív módon öröklődik. Az izomfoszforiláz (myophosphorylase) hiánya okozza. Az V. típusú glükogenózisban az izmok nem tudják lebontani az izomglikogén energiát. A fizikai terhelés alatt az ilyen betegek gyors fáradtságot és izomgörcsöket szenvednek, a myoglobinuria megfigyelhető
Ábra. 26.6. I. típusú glikogenózis (Girke-kór).
Glikogén feloldása (glikogenolízis)
A szervezet normális anyagcseréjéhez általában elegendő glükóz van az állat táplálékában. Ellenkező esetben a máj és az izomszövet glikogén tartalékai mobilizálhatók.
A glikogén bomlása a glükóz-maradékok glükóz-1-foszfát formájában történő szekvenciális eltávolításán alapul. Az első glikogén bomlási reakciót a glikogén-foszforiláz enzim katalizálja. A foszfát részt vesz benne, ezért foszforolízisnek nevezik. A reakció az a-1,4-glikogén glikozidkötésének lebomlását eredményezi a glükóz-1-foszfát előállításához:
A következő reakcióban a glükóz-1-foszfát izomerizációja a foszfolukomutáz enzim hatása alatt alakul ki glükóz-6-foszfát képződésével:
A májban (de nem az izmokban) a glükóz-6-foszfát a glükóz-6-foszfát által termelt glükóz-6-foszfát szabad glükóz felszabadulásával hidrolizálódik:
A glükogénmolekulából származó glükózmaradék glükogenolízissel történő elválasztásának általános egyensúlyát a következő egyenlet mutatja:
Meg kell jegyezni, hogy a glikogenolízis folyamatában az ATP formájában lévő energiát nem használják fel és nem képződik. Perifériás szövetekben a glikolízis során kapott glükóz-6-foszfát fehér izomszövetben bomlik tejsavvá, és teljesen oxidálódik C0-ra.2 és H20 piros izmokban.
A májnak óriási képessége van a glikogén tárolására. Az emberi májban a glikogén tartalom elérheti a mirigy nedves tömegének 10% -át. A glikogén mennyisége az izmokban jóval kevesebb - 1-2% a teljes tömegüknek, de az izomtömeg és a májtömeg aránya miatt az állat izomszövetében a glikogén mennyisége lényegesen magasabb.
Az izmok és a máj glikogénje különböző szerepet tölt be. Az izomglikogén tartalékként szolgál az ATP szintézisére ezen szövetekben, míg a májglikogén funkciója a glükóz fenntartása a szabad glükóz koncentrációjának fenntartásához a vérben. A glikogén mennyisége a májban nagymértékben változik, attól függően, hogy milyen mennyiségű szénhidrát van az állat táplálékában.
A glikogenezis és a glikogenolízis folyamatai a májban a vércukorszint „pufferének” tekinthetők. Ezeknek a folyamatoknak ez a funkciója azonban az izomszövethez képest elhanyagolható. A mechanikai munka előfeltétele az izomglikogén mozgósításának, hogy további mennyiségű ATP-t kapjunk. A glikogén felhasználás szintje az izomrost típusától (fehér vagy piros) függ. A vörös izomrostok gazdag vérerekkel rendelkeznek, nagy mennyiségben tartalmaznak myoglobint és mitokondriumot. Ezeken a sejteken belül a glikogén piruvinsavvá alakul, amely oxigén jelenlétében C0-ra oxidálható.2 és H20.
A glikogenolízis és a glikogenezis folyamatai összefüggnek a szervezet glükóz szükségletével - az ATP forrásával. E folyamatok szabályozása nehéz. Ez magában foglalja az alloszterikus enzimeket, a glikogén szintázot és a glikogén foszforilázt. Aktivitásukat hormonok - az első extracelluláris hírvivők (glukagon és adrenalin) és a ciklikus AMP (cAMP) - a másodlagos intracelluláris hírvivő - végzik.
A glükagon a glikogén-foszforiláz aktiválódása miatt glikogenolízist biztosít a májban. A glükagon a glikogén szintáz aktivitásának gátlását is okozza. Így a máj glukagonja a glikogén lebontását biztosítja a vér glükózszintjének normalizálásához. Az adrenalin, amely aktiválja a glikogén-foszforilázt, stimulálja a szabad glükóz kiválasztását a májból a véráramba a szervezet összes perifériás szervének szükségleteire.
Izomglikogén lebontás
Ismeretes, hogy a foszforolízis kulcsszerepet játszik a poliszacharidok mozgósításában. (Az emberi és állati szövetekben a szovjet biokémikusok, E. L. Rosenfeld és I. Popova is felfedezték a γ-amiláz enzimet, amely a glikogén molekulák α-1,4 kötésekkel történő bontását katalizálja. A foszforilázok a poliszacharidokat (különösen a glikogént) a tárolási formából a metabolikusan aktív formává alakítják át; foszforiláz jelenlétében a glikogén szétesik, hogy glükóz-foszfát-észtert (glükóz-1-foszfát) képezzen anélkül, hogy először a poliszacharid-molekula nagyobb fragmentumaira bontaná.
A foszforiláz által katalizált reakció általános formában így néz ki:
Ebben a reakcióban (C6H10O5)n a glikogén poliszacharid lánc, a (C6H10O5)N-1 ugyanabban a láncban, de egy glükózmaradékkal lerövidül.
Az 1. ábrán A 82. ábra a glikogén-lebontás glükóz-1-foszfáttal való lefolyását mutatja, és a cAMP részvételét ebben a folyamatban. A foszforiláz enzim két formában létezik, amelyek közül az egyik (foszforiláz "a") aktív, míg a másik (foszforiláz "c") általában inaktív. Mindkét forma szétválasztható az alegységekbe. A "b" foszforiláz két alegységből áll, és a foszforiláz "a" - négy. A foszforiláz "a" foszforiláz "a" foszforiláz transzformációját az alábbi egyenlet szerint végeztük:
2 mol. foszforiláz "a" + 4 ATP -> - ban
1 mol. foszforiláz "a" + 4 ADP
Ezt a reakciót egy foszforiláz kináz nevű enzim katalizálja. Azt tapasztaltuk, hogy ez a kináz mind aktív, mind inaktív formában létezhet, az inaktív foszforiláz-kináz az enzim protein kináz (foszforiláz-kináz) hatására aktívvá válik. Az utóbbi aktív formája a cAMP részvételével jön létre. Amint már említettük, a cAMP-t az ATP-ből az adenilát-cikláz enzim hatásával alakítják ki. Ezt a reakciót különösen az adrenalin és a glükagon stimulálja. Az adrenalin tartalmának növekedése ezen komplex reakciólánc mentén vezet a foszforiláz „a” -ba történő átalakulásához „a” foszforilázzá, következésképpen a glükóz-glükóz-1-foszfát formájában a glikogén-tároló poliszacharidból. A foszforiláz "a" foszforiláz "in" fordított transzformációját a foszfatáz enzim katalizálja (ez a reakció szinte irreverzibilis).
Meg kell jegyezni, hogy a "a" foszforiláz hasítja a glükózmaradványokat a glikogénmolekula külső ágainak perifériás végétől kezdve, és amikor közeledik az a (1 -> 6) kapcsolatokhoz, akkor a hatás megáll. Más szavakkal, a foszforolízis csak a glikogén molekula elágazási pontjaig folytatódik. Az amil-1,6-glükozidáz enzim képes elágazni (1-> 6) -kötést az elágazási ponton, amely után a foszforiláz ismét "a" -nak van lehetősége arra, hogy addig cselekedjen, amíg el nem éri a következő ági pontot, stb.
A foszforolízis eredményeképpen képződött glükóz-1-foszfátot a foszfo-glükomutáz glükóz-6-foszfáttá alakítja át:
Annak érdekében, hogy ez a reakció folytatódjon, foszforilált formája van, azaz aktív formája, amely glükóz-1,6-difoszfát jelenlétében képződik. Tehát a glükóz-1,6-difoszfát a foszfo-glukomutáz reakcióban szerepet játszik a koenzim szerepében. (A glükóz-1,6-difoszfát a következő reakció terméke: glükóz-1-foszfát + ATP glükóz-1,6-difoszfát + ADP).
A glükóz-6-foszfátból a szabad glükóz képződése a glükóz-6-foszfatáz hatására történik. (A májtól eltérően az izomszövetben nincs glükóz-6-foszfatáz) Ez az enzim katalizálja a foszfát hidrolitikus hasítását:
Az 1. ábrán A 83. ábra a glikogén lebontásának és szintézisének útjait mutatja be.
Megfontolható, hogy a vérben a cukorkoncentráció állandóságának fenntartása elsősorban két folyamat egyidejű áramlásának következménye: a glükóz belépése a vérből a májból és a vérből a fogyasztás a szövetekben, ahol elsősorban energiát használnak.
A szövetekben (beleértve a májat is) a glükóz lebontásának két fő útja van: az oxigénhiányos anaerob út és az oxigént igénylő aerob útvonal.
Glikogén bontás
A szabad glükózban a glikogén bomlás útja eltér a szintézisétől. Számos más enzimet tartalmaz. A glikogén-foszforiláz katalizálja a glikogén első katabolizálási reakcióját - foszforolízissel, azaz a szervetlen foszfáttal való interakcióval - a láncok végén lévő glükózmaradékok közötti alfa-1,4-glikozid kötést. Az utolsó glükózmaradványokat glükóz-1-foszfát formájában hasítjuk le. Tehát a glikogén alfa-1,4-glikozidkötéseinek a szövetekben való megszakítása eltér a hidrolitikus törésüktől a gyomor-bél traktus amiláz hatása alatt. A foszforiláz reakciót addig ismételjük, amíg 4 glükózmaradék marad meg az elágazási pontig. Ezután az alfa (1®6) -glükozidáz enzim átadja a triglicóz enzimet a szomszédos lánc végére, és a negyedik glükózmaradék, amelyet az alfa-1,6-glikozid kötés köt, hidrolitikus úton szabad glükózként hasad. Ezután a glikogén-foszforiláz katalizálja a glükózmaradványok új elágazási pontra történő hasítását.
A glükóz-1-foszfát-molekulákat glükóz-6-foszfáttá alakítják át a foszfo-glukomutáz hatására, amely ugyanazt a reakciót ellenkező irányban katalizálja a glikogén-bioszintézis során. A glükóz-6-foszfát szabad glükózra történő átmenetét nem lehet végrehajtani a hexokináz reakcióval, mivel ez visszafordíthatatlan. A májban és a vesében a glükóz-6-foszfatáz enzim, amely katalizálja a glükóz-6-foszfát glükóz-hidrolízis reakcióját. A szabad glükóz a vérbe kerül és más szervekbe kerül. Az izmokban, az agyban és más szövetekben nincs glükóz-6-foszfatáz. Így a máj glikogénje az egész test glükózforrásaként szolgál, és az izmok és az agy glikogén glükóz-6-foszfátra bomlik, amelyet ezekben a szövetekben használnak.
A glikogén tejsavra bontása (glikogenolízis)
Az izomglikolízis szubsztrátként a vérből származó glükóz és a glükóz glükózmaradékai szolgálnak. A glikogén-foszforiláz és a foszfo-glukomutáz szekvenciális hatásának köszönhetően a glikogén glükóz-maradékai glükóz-6-foszfáttá alakulnak át, amelyet ezután a glikolízis folyamatba foglalnak bele:
A glikogenolízis szempontjából az ATP-t csak egyszer használják a fruktóz-1,6-difoszfát képződéséhez. Ha figyelembe vesszük az ATP-t a glikogén bioszintézishez (két ATP molekula egy glükóz maradék felvételéhez), akkor a nettó hozam csak 1 ATP molekula 1 glükózmaradékonként. A glükogén szintézisében az ATP-t az izmokban fogyasztják, amikor a glikogén lerakódása elegendő oxigénnel és energiával rendelkezik. Az intenzív edzés során a glikogén tejsavra történő anaerob bontása az ATP nagyobb hozamát eredményezi, mint a glükóz lebontása.